Die Aminosäure Lysin ist eine essentielle Aminosäure und wird zur Bildung von anderen Aminosäuren genutzt (proteinogene Aminosäure). Damit gehört sie zu den 21 sogenannten proteinogenen Aminosäuren. Ein Defizit an Lysin kann die Proteinsynthese beeinträchtigen [1].

Lebensnotwendigkeit von Lysin

Der menschliche Organismus kann Lysin nicht in ausreichendem Maße selbst synthetisieren, wodurch eine längerfristige Lysin -freie Ernährung zu Mangelerscheinungen führt. Somit ist Lysin lebensnotwendig (essentiell) und muss in ausreichenden Mengen über die Nahrung zugeführt werden. Lysin ist sowohl für den erwachsenen Menschen als auch für den Säugling essentiell.

Klassifizierung – Basisch

Nach ihrer chemischen Struktur und Zusammensetzung gehört Lysin zu den basischen Aminosäuren, zu denen auch Histidin und Arginin zählen. Da alle drei Aminosäuren aus sechs Kohlenstoffatomen und einer basischen Gruppe bestehen, werden sie auch als Hexonbasen  bezeichnet.

Wie wirkt Lysin im Organismus?

Bei Lysin reagiert die freie Aminogruppe (NH2) in der Seitenkette als Base, insbesondere wenn der pH-Wert zu niedrig beziehungsweise sauer ist. Ist das der Fall, nimmt die freie NH2-Gruppe von Lysin Protonen (H+) aus der Umgebung auf und wird zu NH3+. Durch die Protonenbindung erhöht Lysin den pH-Wert der Umgebung und erhält zugleich eine positive Ladung. Auf diese Weise halten die basischen Aminosäuren den pH-Wert im extra- und intrazellulären Raum des Organismus aufrecht [6].

Zufuhr von Lysin

Lysin wird vom menschlichen Körper nicht selbst hergestellt und ist somit lebensnotwendig (essentiell). Neben Lysin gelten noch acht weitere Aminosäuren als essentiell, die alle mit der Nahrung zugeführt werden müssen und durch andere Aminosäuren nicht ersetzt werden können [6].
Während sieben von den essentiellen Aminosäuren im Stoffwechsel gebildet werden können, ist das bei Lysin und Threonin nicht der Fall. Diese werden irreversibel umgebaut (transaminiert) und folglich als eigentliche essentielle Aminosäuren bezeichnet [3].

Verdauung und Aufnahme im Darm

Die Spaltung der Nahrungsproteine durch eine Reaktion mit Wasser (partielle Hydrolyse) beginnt bereits im Magen. Aus verschiedenen Zellen der Magenschleimhaut werden wichtige Stoffe zur Proteinverdauung abgesondert (sezerniert). Die Hauptzellen produzieren Pepsinogen, die Vorstufe des proteinspaltenden Enzyms Pepsin. Die Beleg- beziehungsweise Parietalzellen bilden Magensäure (HCl), die die Umwandlung von Pepsinogen zu Pepsin fördert. Zudem senkt HCl den pH-Wert im Magen, wodurch die Pepsin-Aktivität gesteigert wird.

Pepsin zerlegt lysinreiches Eiweiß in Spaltprodukte. Gute natürliche Quellen für Lysin sind unter anderem Molken-, Ei-, Fleisch-, Soja-, Weizenkeim-, Linsen- und Amaranthprotein sowie Casein. Zudem weist das Kochwasser von Kartoffeln hohe Lysin-Mengen auf, da die Aminosäure durch die Hitzeeinwirkung vom Kartoffelprotein gelöst wird [1].

Die löslichen Spaltproukte gelangen im Anschluss in den Dünndarm, dem Ort der hauptsächlichen Proteinverdauung (Proteolyse). In den Zellen der Bauchspeicheldrüse (Pankreas) werden eiweißspaltende Enzyme (Proteasen) gebildet. Diese werden zunächst als inaktive Vorstufen, sogenannte Zymogene, hergestellt (synthetisiert) und abgesondert (sezerniert). Erst im Dünndarm erfolgt die Aktivierung der Zymogene durch Enteropeptidasen, Calcium und das Verdauungsenzym Trypsin.

Enteropeptidasen sind Enzyme, die von den Zellen der Darmschleimhaut (Enterozyten) gebildet und bei Ankommen von Nahrungsprotein ausgeschüttet werden. Zusammen mit Calcium führen sie im Darm zur Umwandlung von Trypsinogen zu Trypsin, das wiederum für die Aktivierung weiterer aus dem Pankreassekret stammender Zymogene verantwortlich ist [2, 4, 8, 6, 7, 8].

Zu den wichtigsten Proteasen gehören die Endo- und Exopeptidasen. Endopeptidasen, wie Trypsin, Chymotrypsin, Elastase, Kollagenase und Enteropeptidase, spalten Proteine und Polypeptide im Inneren der Moleküle, wodurch die terminale Angreifbarkeit der Proteine gesteigert wird. Exopeptidasen, wie Carboxypeptidase A und B sowie Amino- und Dipeptidasen, greifen die Peptidbindungen des Kettenendes an und können spezifisch bestimmte Aminosäuren vom Carboxy- oder Aminoende der Proteinmoleküle abspalten. Sie werden entsprechend als Carboxy- oder Aminopeptidasen bezeichnet. Endo- und Exopeptidasen ergänzen sich aufgrund unterschiedlicher Substratspezifität bei der Spaltung von Proteinen und Polypeptiden.

Durch die Endopeptidase Trypsin werden spezifisch die basischen Aminosäuren Lysin, Arginin, Histidin, Ornithin und Cystin der Peptidkette freigesetzt. Lysin befindet sich in der Folge am Ende des Proteins und ist somit zugänglich für die Abspaltung durch Carboxypeptidase B. Diese Exopeptidase spaltet ausschließlich basische Aminosäuren von Peptidbindungen, die weniger als zehn Aminosäuren beinhalten, ab [2, 4, 7].

Zum Ende der Proteinverdauung liegt Lysin entweder als freie Aminosäure oder gebunden an andere Aminosäuren vor [6].
In freier, ungebundener Form wird Lysin überwiegend aktiv und elektrogen, das heißt über elektrische Spannungen, im Natrium-Cotransport in die Schleimhautzellen des Dünndarms (Enterozyten) aufgenommen. Triebkraft dieses Prozesses ist ein Zellwerts gerichteter Natriumgradient, der mit Hilfe der sogenannten Natrium-/Kalium-ATPase aufrechterhalten wird.

Liegt Lysin in gebundener Form vor, so werden diese gegen ein Konzentrationsgefälle im H+-Cotransport in die Schleimhautzellen des Dünndarms (Enterozyten) transportiert. Intrazellulär erfolgt die enzymatische Zerlegung der Peptide in freie Aminosäuren, darunter Lysin.
Lysin verlässt die Enterozyten über verschiedene Transportsysteme entlang des Konzentrationsgefälles und wird über das Pfortaderblut zur Leber transportiert.

Die Aufnahme von Lysin im Darm (intestinale Absorption) ist mit beinahe 100 % fast vollständig. Dennoch gibt es Unterschiede in der Schnelligkeit der Aufnahme (Absorption). Essentielle Aminosäuren, wie Lysin, Isoleucin, Valin, Phenylalanin, Tryptophan und Methionin, werden im Gegensatz zu nichtessentiellen Aminosäuren wesentlich schneller absorbiert. Im Vergleich zu den neutralen Aminosäuren werden die Aminosäuren mit einer basischen Seitengruppe in einem deutlich langsameren Tempo aufgenommen [2, 4, 5, 6, 7, 8].

Die Aufspaltung der Nahrungsproteine und körpereigenen (endogenen) Proteine in kleinere Spaltprodukte ist nicht nur für die Peptid- und Aminosäureaufnahme wichtig, sondern dient auch der Auflösung des artfremden Charakters des Proteinmoleküls sowie der Ausschließung von immunologischen Reaktionen [6].

Literatur

1. Arndt K., Albers T. Handbuch Protein und Aminosäuren. 184-188; 2. Auflage Novagenics Verlag 2004

2. Bender D.A. Intoduction to Nutrition and Metabolism. Taylor and Francis Ltd., London, Neuauflage September 2007

3. Biesalski H.K., Grimm P. Taschenatlas der Ernährung. 112, 124, Georg Thieme Verlag, Stuttgart/New York, 1999

4. Bowman B.A., Russel R.M. (eds.) Present Knowledge in Nutrition. International Life Sciences Institute, Washington, D.C.; 9th ed.; 2006

5. Daniel H. Molecular and integrative physiology of intestinal peptide transport. Annu Rev Physiol 66: 361-84; 2004

6. Hahn A., Ströhle A., Wolters M. Ernährung - Physiologische Grundlagen, Prävention, Therapie. 46-65, Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft mbH, Stuttgart, 2006

7. Shils M.E., Olson J.A., Shike M., Rossi A.C., (Eds.) Modern Nutrition in Health and Disease. Williams and Wilkons, London, Munich; 10th ed. 2005

8. Wu G. Intestinal mucosal amino acid catabolism. J Nutr 128 (8): 1249-1252; 1998