Die Aminosäure Tyrosin ist eine semi-essentielle Aminosäure und wird zur Bildung von anderen Aminosäuren genutzt (proteinogene Aminosäure). Damit gehört sie zu den 21 sogenannten proteinogenen Aminosäuren.

Eigenschaften – aromatische Aminosäure

Tyrosin besitzt eine zyklische Molekülstruktur und wird  zu den aromatischen Aminosäuren gezählt [1]. Eine biologische Wirkung im menschlichen Körper hat nur eine bestimmte Struktur, die L-Konfiguration der Aminosäure.

Eigensynthese und Aufnahme von Tyrosin über die Nahrung

Tyrosin kann vom menschlichen Körper aus anderen lebensnotwendigen (essentiellen) Aminosäuren selbst hergestellt werden. Da für die Synthese die Zufuhr von essentiellen Aminosäuren notwendig ist, zählt Tyrosin somit zu den bedingt lebensnotwenidgen (semi-essentiellen) Aminosäuren.

Pflanzen und Mikroorganismen stellen Tyrosin selbst her (Eigensynthese). Die Synthese im menschlichen Körper erfolgt durch eine Reaktion mit der essentiellen Aminosäure Phenylalanin, bei der Wasser abgespalten wird (Hydroxylierung). Darüber hinaus wird Tyrosin als Bestandteil von Proteinen mit der Nahrung aufgenommen.

Verdauung und Aufnahme im Darm

Die Proteine aus der Nahrung werden vor der Aufnahme über den Darm (Resorption) in Proteinketten bestehend aus 3 bzw. 2 Aminosäuren (Tri- und Dipeptide) sowie in freie Aminosäuren gespalten. Diese Spaltung durch spezifische Enzyme (Exo- und Endopeptidasen) beginnt bereits im Magen und wird im Dünndarm fortgeführt [2].

In der Zellen der Darmschleimhaut (Bürstensaummembran der Mucosazellen) existieren spezielle Transportsysteme für die Aufnahme der Aminosäuren. Freie Aminosäuren werden über einen aktiven Na+-abhängigen Transporter aufgenommen, während Tri- und Dipeptide über einen H+-gekoppelten Transport in die Zellen des Dünndarms (Enterozyten) aufgenommen werden.

Auch die Proteine der Zellen der Dünndarmschleimhaut selbst werden in Ihre einzelnen Aminosäuren aufgespalten und erneut aufgenommen (reabsorbiert). In den Enterozyten werden die Tri- und Dipeptide durch eine Reaktion mit Wasser zu freien Aminosäuren gespalten (hydrolysiert) und zur Leber transportiert [2].

Proteinbestand und -verwertung im Organismus

Der menschliche Körper weist einen Gesamtproteinbestand von ca. 10 bis 11 kg auf [2]. Die Gesamtheit (Pool) freier Aminosäuren im Blutplasma beträgt 100 g [3]. Weniger als 1 % des Eiweißbestandes aus Leber, Niere und Dünndarmschleimhaut sind sogenanntes labiles Protein und können ohne eine Beeinträchtigung der Körperfunktion abgebaut werden.

Das Körperprotein des Menschen befindet sich in einem dynamischen Auf- und Abbau (Proteinumsatz, sog. turnover) und passt sich schnell an die Stoffwechsellage an. Der Ab- und Umbau von körpereigenen Proteinstrukturen trägt neben den über die Nahrung zugeführten Aminosäuren wesentlich zur Aufrechterhaltung des Aminosäurepools bei. Die Wiederverwertungsrate (Reutilisierungsrate) aus dem Abbau körpereigener Proteine (Proteolyse) kann bis zu 90 % betragen.

Der Proteinumsatz im Körper ist abhängig vom Ernährungszustand und der Verfügbarkeit freier Aminosäuren. So befinden sich bei einer Aufnahme von 100 g Nahrungsprotein ca. 250 bis 300 g Körperprotein im Umsatz wobei einzelne Aminosäuren frei werden und z. B. für die tägliche Erneuerung der Zellen der Darmschleimhaut (Darmmucosazellen), den Muskelstoffwechsel oder den Auf- und Abbau von Proteinen des Blutplasmas verwendet werden [3].

Abbau

Die Abbauprodukte des Proteinstoffwechsels (Proteinmetabolismus) sind Stickstoffverbindungen wie Harnstoff, Ammoniak, Harnsäure und Kreatinin und werden mit dem Urin ausgeschieden. Bei normaler Proteinaufnahme werden 80 bis 85 % des gesamten Stickstoffs als Harnstoff über die Nieren ausgeschieden. Dies entspräche ca. 80 g Protein pro Tag [2, 3].

Nicht aufgenommenes Nahrungseiweiß und in den Darm abgesonderte (sezernierte) Proteine werden über den Stuhl (Fäzes) ausgeschieden. Diese Menge entspricht ca. 10 g Protein pro Tag [2, 3].

Literatur

1. Löffler G., Petrides P., Heinrich P.; Biochemie & Pathobiochemie, 8.Auflage, Springer Medizin Verlag Heidelberg 2007

2. Hahn A., Ströhle A., Wolters M; Ernährung – Physiologische Grundlagen, Prävention, Therapie. Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft mbH Stuttgart 2006

3. Biesalski H. K., Fürst P., Kasper H. et al. (2004) Ernährungsmedizin. Nach dem Curriculum Ernährungsmedizin der Bundesärztekammer. 3. Auflage. Georg Thieme Verlag, Stuttgart