Die Aminosäure Glycin ist eine semi-essentielle Aminosäure und wird zur Bildung von anderen Aminosäuren genutzt (proteinogene Aminosäure). Damit gehört sie zu den 21 sogenannten proteinogenen Aminosäuren.

Eigenschaften – neutrale Aminosäure

Glycin ist die kleinste und einfachste dieser Art. Sie enthält ein Wasserstoffatom (H) und gehört zu den neutralen Aminosäuren [1]. Eine biologische Wirkung im menschlichen Körper hat nur eine bestimmte chemische Struktur, die L-Konfiguration der Aminosäure.

Eigensynthese und Aufnahme von Glycin über die Nahrung

Glycin kann vom menschlichen Körper aus der Aminosäure Serin selbst hergestellt werden. Allerdings sind die Mengen der Eigensynthese nicht ausreichend, um den Bedarf vollständig zu decken. Glycin zählt somit zu den bedingt lebensnotwendigen (semi-essentiellen) Aminosäuren [1]. Die größte Menge an Glycin wird als Bestandteil von Proteinen mit der Nahrung aufgenommen.

Verdauung und Aufnahme im Darm

Die Proteine aus der Nahrung werden vor der Aufnahme über den Darm (Resorption) in Proteinketten bestehend aus 3 bzw. 2 Aminosäuren (Tri- und Dipeptide) sowie in freie Aminosäuren gespalten. Diese Spaltung durch spezifische Enzyme (Exo- und Endopeptidasen) beginnt bereits im Magen und wird im Dünndarm fortgeführt [2].

In den Zellen der Darmschleimhaut (Bürstensaummembran der Mucosazellen) existieren spezielle Transportsysteme für die Aufnahme der Aminosäuren. Freie Aminosäuren werden über einen aktiven Na⁺-abhängigen Transporter aufgenommen, während Tri- und Dipeptide über einen H⁺-gekoppelten Transport in die Zellen des Dünndarmepithels (Enterozyten) aufgenommen werden.

Auch die Proteine der Zellen der Dünndarmschleimhaut selbst werden in Ihre einzelnen Aminosäuren aufgespalten und erneut aufgenommen (reabsorbiert). In den Enterozyten werden die Tri- und Dipeptide durch eine Reaktion mit Wasser zu freien Aminosäuren gespalten (hydrolysiert) und zur Leber transportiert [2].

Proteinbestand und -verwertung im Organismus

Der menschliche Körper weist einen Gesamtproteinbestand von ca. 10 bis 11 kg auf [2]. Die Gesamtheit (Pool) freier Aminosäuren im Blutplasma beträgt ca. 100 g [3]. Weniger als 1 % des Eiweißbestandes aus Leber, Niere und Dünndarmschleimhaut sind sogenanntes labiles Protein und können ohne eine Beeinträchtigung der Körperfunktion abgebaut werden.

Das Körperprotein des Menschen befindet sich in einem dynamischen Auf- und Abbau (Proteinumsatz, sog. turnover) und passt sich schnell an die Stoffwechsellage an. Der Ab- und Umbau von körpereigenen Proteinstrukturen trägt neben den über die Nahrung zugeführten Aminosäuren wesentlich zur Aufrechterhaltung des Aminosäurepools bei. Die Wiederverwertungsrate (Reutilisierungsrate) aus dem Abbau körpereigener Proteine (Proteolyse) kann bis zu 90 % betragen.

Der Proteinumsatz im Körper ist abhängig vom Ernährungszustand und der Verfügbarkeit freier Aminosäuren. So befinden sich bei einer Aufnahme von 100 g Nahrungsprotein ca. 250 bis 300 g Körperprotein im Umsatz wobei einzelne Aminosäuren frei werden und z. B. für die tägliche Erneuerung der Zellen der Darmschleimhaut (Darmmucosazellen), den Muskelstoffwechsel oder den Auf- und Abbau von Proteinen des Blutplasmas verwendet werden [3].

Abbau

Die Abbauprodukte des Proteinstoffwechsels (Proteinmetabolismus) sind Stickstoffverbindungen wie Harnstoff, Ammoniak, Harnsäure und Kreatinin und werden mit dem Urin ausgeschieden. Bei normaler Proteinaufnahme werden 80 bis 85 % des gesamten Stickstoffs als Harnstoff über die Nieren ausgeschieden. Dies entspräche ca. 80 g Protein pro Tag [2, 3]. Nicht aufgenommenes Nahrungseiweiß und in den Darm abgesonderte (sezernierte) Proteine werden über den Stuhl (Fäzes) ausgeschieden. Diese Menge entspricht ca. 10 g Protein pro Tag [2, 3].

Literatur

1. Löffler G., Petrides P., Heinrich P.; Biochemie & Pathobiochemie, 8.Auflage, Springer Medizin Verlag Heidelberg 2007

2. Hahn A., Ströhle A., Wolters M; Ernährung – Physiologische Grundlagen, Prävention, Therapie. Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft mbH Stuttgart 2006

3. Biesalski H. K., Fürst P., Kasper H. et al. (2004) Ernährungsmedizin. Nach dem Curriculum Ernährungsmedizin der Bundesärztekammer. 3. Auflage. Georg Thieme Verlag, Stuttgart