Die Aminosäure Arginin ist eine semi-essentielle Aminosäure und wird zur Bildung von anderen Aminosäuren genutzt (proteinogene Aminosäure). Damit gehört sie zu den 21 sogenannten proteinogenen Aminosäuren.

Eigenschaften – basische Aminosäure

Arginin besitzt eine Guanidinogruppe in der Seitenkette. Sie zählt zu den basischen Aminosäuren und ist mit 4 N-Atomen die stickstoffreichste Aminosäure [1].  Eine biologische Wirkung im menschlichen Körper hat nur eine bestimmte chemische Struktur, die L-Konfiguration der Aminosäure.

Eigensynthese und Aufnahme von Arginin

Arginin kann vom menschlichen Körper aus anderen Aminosäuren und Vorstufen selbst hergestellt werden. Allerdings sind die Mengen der Eigensynthese nicht ausreichend, um den Bedarf vollständig zu decken. Arginin ist somit bedingt lebensnotwendig (semi-essentiell) [3].

Die Synthese erfolgt in einem Stoffwechselprozess, der die Bildung von Harnstoff zur Folge hat. Darüber hinaus wird Arginin als Bestandteil von Proteinen mit der Nahrung aufgenommen. Arginin ist zu ca. 3 bis 6 % in Proteinen enthalten [1].

Verdauung und Aufnahme im Darm 

Die Proteine aus der Nahrung werden vor der Aufnahme über den Darm (Resorption) in Proteinketten bestehend aus 3 bzw. 2 Aminosäuren (Tri- und Dipeptide) sowie in freie Aminosäuren gespalten. Diese Spaltung durch spezifische Enzyme (Exo- und Endopeptidasen) beginnt bereits im Magen und wird im Dünndarm fortgeführt [2].

In den Zellen der Darmschleimhaut (Bürstensaummembran der Mucosazellen) existieren spezielle Transportsysteme für die Aufnahme der Aminosäuren. Freie Aminosäuren werden über einen aktiven Na+-abhängigen Transporter aufgenommen, während Tri- und Dipeptide über einen H+-gekoppelten Transport in die Zellen des Dünndarmepithels (Enterozyten) aufgenommen werden.

Auch die Proteine der Zellen der Dünndarmschleimhaut selbst werden in Ihre einzelnen Aminosäuren aufgespalten und erneut aufgenommen (reabsorbiert). In den Enterozyten werden die Tri- und Dipeptide durch eine Reaktion mit Wasser zu freien Aminosäuren gespalten (hydrolysiert) und zur Leber transportiert [2].

Proteinbestand und -verwertung im Organismus

Der menschliche Körper weist einen Gesamtproteinbestand von ca. 10 bis 11 kg auf [2]. Die Gesamtheit (Pool) freier Aminosäuren im Blutplasma beträgt ca. 100 g [4]. Weniger als 1 % des Eiweißbestandes aus Leber, Niere und Dünndarmschleimhaut sind sogenanntes labiles Protein und können ohne eine Beeinträchtigung der Körperfunktion abgebaut werden.

Das Körperprotein des Menschen befindet sich in einem dynamischen Auf- und Abbau (Proteinumsatz, sog. turnover) und passt sich schnell an die Stoffwechsellage an. Der Ab- und Umbau von körpereigenen Proteinstrukturen trägt neben den über die Nahrung zugeführten Aminosäuren wesentlich zur Aufrechterhaltung des Aminosäurepools bei. Die Wiederverwertungsrate (Reutilisierungsrate) aus dem Abbau von Proteinen (Proteolyse) körpereigener Proteine kann bis zu 90 % betragen.

Der Proteinumsatz im Körper ist abhängig vom Ernährungszustand und der Verfügbarkeit freier Aminosäuren. So befinden sich bei einer Aufnahme von 100 g Nahrungsprotein circa 250 bis 300 g Körperprotein im Umsatz, wobei einzelne Aminosäuren frei werden und z. B. für die tägliche Erneuerung der Zellen der Darmschleimhaut (Darmmucosazellen), den Muskelstoffwechsel oder den Auf- und Abbau von Plasmaproteinen verwendet werden [4].

Abbau

Die Abbauprodukte des Proteinstoffwechsels (Proteinmetabolismus) sind Stickstoffverbindungen wie Harnstoff, Ammoniak, Harnsäure und Kreatinin und werden mit dem Urin ausgeschieden. Bei normaler Proteinaufnahme werden 80 bis 85 % des gesamten Stickstoffs als Harnstoff über die Nieren ausgeschieden. Dies entspräche ca. 80 g Protein pro Tag [2, 4].

Nicht aufgenommenes (resorbiertes) Nahrungseiweiß und in den Darm abgesonderte (sezernierte) Proteine werden über den Stuhl (Fäzes) ausgeschieden. Diese Menge entspricht ca. 10 g Protein pro Tag [2, 4].

Literatur

1. Hahn, A.; Nahrungsergänzungsmittel; Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft mbH Stuttgart, 2006

2. Hahn A., Ströhle A., Wolters M; Ernährung – Physiologische Grundlagen, Prävention, Therapie. Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft mbH Stuttgart 2006

3. Löffler G., Petrides P., Heinrich P.; Biochemie & Pathobiochemie, 8.Auflage, Springer Medizin Verlag Heidelberg 2007

4. Biesalski H. K., Fürst P., Kasper H. et al. (2004) Ernährungsmedizin. Nach dem Curriculum Ernährungsmedizin der Bundesärztekammer. 3. Auflage. Georg Thieme Verlag, Stuttgart