Die Aminosäure Tryptophan ist eine essentielle Aminosäure und wird zur Bildung von anderen Aminosäuren genutzt (proteinogene Aminosäure). Damit gehört sie zu den 21 sogenannten proteinogenen Aminosäuren. Weiterhin zählt sie zu den sogenannten aromatischen Aminösäuren aufgrund zyklischer Strukturen im Molekül. Eine biologische Wirkung im menschlichen Körper hat nur eine bestimmte chemische Form (L-Konfiguration) der Aminosäure.

Lebensnotwendigkeit von Tryptophan

Der menschliche Organismus kann Tryptophan nicht in ausreichendem Maße selbst synthetisieren, wodurch eine längerfristige Tryptophan -freie Ernährung zu Mangelerscheinungen führt. Somit ist Tryptophan lebensnotwendig (essentiell) und muss in ausreichenden Mengen über die Nahrung zugeführt werden. Tryptophan ist sowohl für den erwachsenen Menschen als auch für den Säugling essentiell. Mikroorganismen und Pflanzen sind jedoch zur Biosynthese von Tryptophan befähigt und stellen diese z. B. aus der Shikimisäure her [1].

Verdauung und Aufnahme im Darm

Die Proteine aus der Nahrung werden vor der Aufnahme über den Darm (Resorption) in Proteinketten bestehend aus 3 bzw. 2 Aminosäuren (Tri- und Dipeptide) sowie in freie Aminosäuren gespalten. Diese Spaltung durch spezifische Enzyme (Exo- und Endopeptidasen) beginnt bereits im Magen und wird im Dünndarm fortgeführt [2].

In der Zellen der Darmschleimhaut (Bürstensaummembran der Mucosazellen) existieren spezielle Transportsysteme für die Aufnahme (Resorption) der Aminosäuren. Freie Aminosäuren werden über einen aktiven Na+-abhängigen Transporter aufgenommen, während Tri- und Dipeptide über einen H+-gekoppelten Transport in die Zellen des Dünndarmepithels (Enterozyten) aufgenommen werden. Auch die Proteine der Zellen der Dünndarmschleimhaut selbst werden in ihre einzelnen Aminosäuren aufgespalten und erneut aufgenommen (reabsorbiert). In den Enterozyten werden die Tri- und Dipeptide zu freien Aminosäuren durch Reaktion mit Wasser gespalten (hydrolysiert) und zur Leber transportiert [2].

Proteinbestand- und verwertung im Organismus

Der menschliche Körper weist einen Gesamtproteinbestand von ca. 10 bis 11 kg auf [2]. Die Gesamtheit (Pool) freier Aminosäuren im Blutplasma beträgt ca. 100 g [3]. Weniger als 1 % des Eiweißbestandes aus Leber, Niere und Dünndarmschleimhaut sind sogenanntes labiles Protein und können ohne eine Beeinträchtigung der Körperfunktion abgebaut werden.

Das Körperprotein des Menschen befindet sich in einem dynamischen Auf- und Abbau (Proteinumsatz, sog. turnover) und passt sich schnell an die Stoffwechsellage an. Der Ab- und Umbau von körpereigenen Proteinstrukturen trägt neben den über die Nahrung zugeführten Aminosäuren wesentlich zur Aufrechterhaltung des Aminosäurepools bei. Die Wiederverwertungsrate (Reutilisierungsrate) aus dem Abbau von Proteinen (Proteolyse) körpereigener Proteine kann bis zu 90 % betragen.

Der Proteinumsatz im Körper ist abhängig vom Ernährungszustand und der Verfügbarkeit freier Aminosäuren. So befinden sich bei einer Aufnahme von 100 g Nahrungsprotein ca. 250 bis 300 g Körperprotein im Umsatz wobei einzelne Aminosäuren frei werden und z. B. für die tägliche Erneuerung der Zellen der Darmschleimhaut (Darmmucosa), den Muskelstoffwechsel oder den Auf- und Abbau von Plasmaproteinen verwendet werden [3].

Abbau und Ausscheidung

Die Abbauprodukte des Proteinstoffwechsels (Proteinmetabolismus) sind Stickstoffverbindungen wie Harnstoff, Ammoniak, Harnsäure und Kreatinin und werden mit dem Urin ausgeschieden. Bei normaler Proteinaufnahme werden 80 bis 85 % des gesamten Stickstoffs als Harnstoff über die Nieren ausgeschieden. Dies entspräche ca. 80 g Protein pro Tag [2, 3].

Nicht resorbiertes Nahrungseiweiß und in den Darm abgesonderte (sezernierte) Proteine werden über den Stuhl (Fäzes) ausgeschieden. Diese Menge entspricht ca. 10 g Protein pro Tag [2, 3].

Literatur

1. Löffler G., Petrides P., Heinrich P.; Biochemie & Pathobiochemie, 8.Auflage, Springer Medizin Verlag Heidelberg 2007

2. Hahn A., Ströhle A., Wolters M; Ernährung – Physiologische Grundlagen, Prävention, Therapie. Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft mbH Stuttgart 2006

3. Biesalski H. K., Fürst P., Kasper H. et al. (2004) Ernährungsmedizin. Nach dem Curriculum Ernährungsmedizin der Bundesärztekammer. 3. Auflage. Georg Thieme Verlag, Stuttgart