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Die Aminosäure Phenylalanin (Phe) wird zur Bildung von Proteinen herangezogen und gehört daher zu den proteinogenen Aminosäuren. Aufgrund ihrer chemischen Struktur, einem Ringsystem in der Seitenkette, wird sie auch als aromatische Aminosäure bezeichnet. Eine biologische Wirkung im menschlichen Körper hat nur die sogenannte L-Konfiguration der Aminosäure.
Phenylalanin kann vom menschlichen Körper nicht selbst hergestellt werden und ist somit lebensnotwendig (essentiell). Der menschliche Organismus ist auf die Zufuhr von Phenylalanin mit der Nahrung angewiesen. Mikroorganismen und Pflanzen sind jedoch zur Biosynthese von Phenylalanin befähigt und stellen diese aus der Shikimisäure her [1].
Die Proteine aus der Nahrung werden vor der Aufnahme über den Darm (Resorption) in Proteinketten bestehend aus 3 bzw. 2 Aminosäuren (Tri- und Dipeptide) sowie in freie Aminosäuren gespalten. Diese Spaltung durch spezifische Enzyme (Exo- und Endopeptidasen) beginnt bereits im Magen und wird im Dünndarm fortgeführt [2].
In den Zellen der Darmschleimhaut (Bürstensaummembran der Mucosazellen) existieren spezielle Transportsysteme für die Resorption der Aminosäuren. Freie Aminosäuren werden über einen aktiven Na+-abhängigen Transporter aufgenommen, während Tri- und Dipeptide über einen H+-gekoppelten Transport in die Zellen des Dünndarmepithels (Enterozyten) aufgenommen werden. Auch die Proteine der abgeschilferten Zellen der Dünndarmschleimhaut selbst werden in Ihre einzelnen Aminosäuren aufgespalten und erneut aufgenommen (reabsorbiert). In den Enterozyten werden die Tri- und Dipeptide durch eine Reaktion mit Wasser (Hydrolyse) zu freien Aminosäuren gespalten und zur Leber transportiert [2].
Der menschliche Körper weist einen Gesamtproteinbestand von ca. 10 bis 11 kg auf [2]. Die Gesamtheit (Pool) freier Aminosäuren im Blutplasma beträgt ca. 100 g [3]. Weniger als 1 % des Eiweißbestandes aus Leber, Niere und Dünndarmschleimhaut sind sogenanntes labiles Protein und können ohne eine Beeinträchtigung der Körperfunktion abgebaut werden.
Das Körperprotein des Menschen befindet sich in einem dynamischen Auf- und Abbau (Proteinumsatz, sog. turnover) und passt sich schnell an die Stoffwechsellage an. Der Ab- und Umbau von körpereigenen Proteinstrukturen trägt neben den über die Nahrung zugeführten Aminosäuren wesentlich zur Aufrechterhaltung des Aminosäurepools bei. Die Wiederverwertungsrate (Reutilisierungsrate) aus dem Abbau von Proteinen (Proteolyse) körpereigener Proteine kann bis zu 90 % betragen.
Der Proteinumsatz im Körper ist abhängig vom Ernährungszustand und der Verfügbarkeit freier Aminosäuren. So befinden sich bei einer Aufnahme von 100 g Nahrungsprotein ca. 250 bis 300 g Körperprotein im Umsatz. Dabei werden einzelne Aminosäuren frei und dienen z. B. der täglichen Erneuerung der Zellen der Darmschleimhaut (Darmmucosazellen), den Muskelstoffwechsel oder den Auf- und Abbau von Plasmaproteinen verwendet werden [3].
Die Abbauprodukte des Proteinstoffwechsels (Proteinmetabolismus) sind Stickstoffverbindungen wie Harnstoff, Ammoniak, Harnsäure und Kreatinin und werden mit dem Urin ausgeschieden. Bei normaler Proteinaufnahme werden 80 bis 85 % des gesamten Stickstoffs als Harnstoff über die Nieren ausgeschieden. Dies entspräche ca. 80 g Protein pro Tag [2, 3]. Nicht aufgenommenes Nahrungseiweiß und in den Darm abgesondertes (sezernierte) Proteine werden über den Stuhl (Fäzes) ausgeschieden. Diese Menge entspricht ca. 10 g Protein pro Tag [2, 3].
Löffler G., Petrides P., Heinrich P.; Biochemie & Pathobiochemie, 8.Auflage, Springer Medizin Verlag Heidelberg 2007
Hahn A., Ströhle A., Wolters M; Ernährung – Physiologische Grundlagen, Prävention, Therapie. Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft mbH Stuttgart 2006
Biesalski H. K., Fürst P., Kasper H. et al. (2004) Ernährungsmedizin. Nach dem Curriculum Ernährungsmedizin der Bundesärztekammer. 3. Auflage. Georg Thieme Verlag, Stuttgart
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