Die Aminosäure Leucin ist eine essentielle Aminosäure. und wird zur Bildung von anderen Aminosäuren genutzt (proteinogene Aminosäure). Sie kann vom menschlichen Körper nicht selbst hergestellt (synthetisiert) werden und ist somit lebensnotwendig (essentiell). Die Aminosäure muss also in ausreichenden Mengen mit dem Nahrungsprotein aufgenommen werden, um eine ausgeglichene Stickstoffbilanz aufrecht zu erhalten und ein normales Wachstum zu ermöglichen [1, 2, 3, 4]. Leucin wird zum Aufbau von Proteinen verwendet und gehört deshalb zu den insgesamt 21 sogenannten proteinogenen Aminosäuren [4].

Leucin ist eine verzweigtkettige Aminosäure (BCAA; englisch: Branched Chain Amino Acids). Wie Valin und Isoleucin hat auch Leucin in ihrer Struktur eine verzweigtkettige Anordnung. Aufgrund dieser spezifischen Molekülstruktur kann weder der tierische noch menschliche Organismus Leucin aufbauen, weshalb diese Aminosäure als lebensnotwendig (essentiell) bezeichnet wird.

Lebensnotwendigkeit von Leucin

Der menschliche Organismus kann Leucin nicht in ausreichendem Maße selbst synthetisieren, wodruch eine längerfristige Leucin -freie Ernährung zu Mangelerscheinungen führt. Somit ist Leucin lebensnotwendig (essentiell) und muss in ausreichenden Mengen über die Nahrung zugeführt werden. Leucin ist sowohl für den erwachsenen Menschen als auch für den Säugling essentiell.

Klassifizierung – Verzweigtkettig (BCAA)

In Abhängigkeit ihrer chemischen Struktur werden die proteinogenen Aminosäuren in verschiedene Gruppen unterteilt. Leucin gehört gemeinsam mit Isoleucin, Valin, Alanin und Glycin aufgrund ihrer Seitenketten derselben Gruppe an.

Leucin, Isoleucin und Valin werden aufgrund ihrer spezifischen Molekülstruktur als verzweigtkettige Aminosäuren, die BCAAs, bezeichnet (englisch: Branched Chain Amino Acids). Diese zählen zu den neutralen Aminosäuren, weshalb sie sich sowohl sauer, das heißt sie sind zur Abgabe von Protonen fähig, als auch basisch, das heißt sie können Protonen aufnehmen, verhalten können.

Proteinverdauung und Aufnahme

Die Spaltung der Nahrungsproteine durch eine Reaktion mit Wasser (partielle Hydrolyse) beginnt bereits im Magen. Aus verschiedenen Zellen der Magenschleimhaut werden wichtige Stoffe zur Proteinverdauung abgesondert (sezerniert). Die Haupt- und Nebenzellen des Magens produzieren Pepsinogen, die Vorstufe des proteinspaltenden Enzyms Pepsin. Belegzellen bilden Magensäure, die die Umwandlung von Pepsinogen zu Pepsin fördert. Zudem senkt die Magensäure den pH-Wert, wodurch die Pepsin-Aktivität gesteigert wird.

Pepsin zerlegt leucinreiches Eiweiß in Spaltprodukte. Gute natürliche Quellen für Leucin sind Molken-, Ei-, Hafer-, Mais-, Hirse- und Haselnussprotein sowie Casein, dem Proteinanteil der Milch [1].

Die löslichen Spaltprodukte gelangen im Anschluss in den Dünndarm, der Ort der hauptsächlichen Proteinverdauung (Proteolyse). In der Bauchspeicheldrüse (Pankreas) werden eiweißspaltende Enzyme (Proteasen) gebildet. Diese werden zunächst als inaktive Vorstufen (Zymogene) hergestellt (synthetisiert) und abgesondert (sezerniert). Erst im Dünndarm erfolgt ihre Aktivierung durch Enzyme (Enteropeptidasen), die in den Zellen der Schleimhaut (Mokosazellen) gebildet werden, Calcium und das Verdauungsenzym Trypsin [2, 3, 4, 6].

Zu den wichtigsten Proteasen gehören die Endo- und Exopeptidasen. Endopeptidasen spalten Proteine und Polypeptide im Inneren der Moleküle, wodurch die terminale Angreifbarkeit der Proteine gesteigert wird. Exopeptidasen greifen die Peptidbindungen des Kettenendes an und können spezifisch bestimmte Aminosäuren vom Carboxyl- oder Aminoende der Proteinmoleküle abspalten. Sie werden entsprechend als Carboxy- oder Aminopeptidasen bezeichnet. Endo- und Exopeptidasen ergänzen sich aufgrund unterschiedlicher Substratspezifität bei der Spaltung von Proteinen und Polypeptiden.

Durch die Endopeptidase Elastase werden spezifisch Aminosäuren, darunter Leucin, freigesetzt. Leucin befindet sich in der Folge am Ende des Proteins und ist somit zugänglich für die Abspaltung durch die Carboxypeptidase A. Diese spaltet neben verzweigtkettigen auch aus ringförmigen Verbindungen Aminosäuren ab.

Leucin wird überwiegend aktiv und elektrogen, also über elektrische Spannungen, im Natrium-Cotransport in die Zellen der Dünndarmschleimhaut (Enterozyten) aufgenommen. Etwa 30 bis 50 % des aufgenommenen (absorbierten) Leucins wird bereits in den Enterozyten ab- und umgebaut [4]. Der Transport von Leucin und deren Stoffwechselprodukte (Metabolite) aus den Zellen über das Pfortadersystem zur Leber erfolgt über verschiedene Transportsysteme entlang des Konzentrationsgefälles.

Die Aufnahme der Aminosäuren im Darm (intestinale Absorption) ist mit beinahe 100 Prozent fast vollständig. Essentielle Aminosäuren, wie Leucin, Isoleucin, Valin und Methionin, werden im Gegensatz zu nichtessentiellen Aminosäuren wesentlich schneller aufgenommen [2, 3, 4, 6]. Die Aufspaltung der Nahrungseiweiße und körpereigenen Proteine in kleinere Spaltprodukte ist nicht nur für die Aufnahme in die Darmzellen wichtig, sondern dient auch der Auflösung des artfremden Charakters des Proteinmoleküls sowie der Ausschließung von immunologischen Reaktionen [4].

Proteinabbau- und Ausscheidung

Leucin und andere Aminosäuren können in allen Geweben des Organismus verstoffwechselt und abgebaut werden, wodurch Ammoniak (NH3) prinzipiell in allen Zellen und Organen freigesetzt wird. Dieser ermöglicht die Synthese von nichtessentiellen Aminosäuren, Purinen, Porphyrinen, Plasmaproteinen und Proteinen der Infektabwehr.

Da NH3 in freier Form schon in sehr geringen Mengen das Nervensystem schädigen kann (neurotoxisch), muss es fixiert und ausgeschieden werden. Er kann durch eine Hemmung des Energiestoffwechsels und pH-Wert-Verschiebungen zu schwerwiegenden Zellschädigungen führen [5]. Die Fixierung erfolgt durch die Glutamatdehydrogenase-Reaktion. Dabei wird das in den Geweben außerhalb der Leber (extrahepatisch) freigesetzte Ammoniak auf ein anderes Molekül übertragen, wodurch Glutamat entsteht. Die Übertragung einer zweiten Aminogruppe auf Glutamat führt zur Bildung von Glutamin.

Der Prozess der Glutaminsynthese dient zur vorläufigen Ammoniakentgiftung. Glutamin, das vor allem im Gehirn entsteht, transportiert das gebundene und damit unschädliche NH3 zur Leber. Weitere Transportformen des Ammoniaks zur Leber sind Asparaginsäure und Alanin. Letztere Aminosäure wird in der Muskulatur gebildet. In der Leber wird aus Glutamin, Glutamat, Alanin und Aspartat Ammoniak freigesetzt. NH3 wird nun zur endgültigen Entgiftung in den Leberzellen (Hepatozyten) in die Harnstoffbiosynthese eingeschleust. Zwei Ammoniakmoleküle bilden ein Molekül Harnstoff, der untoxisch ist und über die Nieren mit dem Urin ausgeschieden wird [1, 4].

Über die Bildung von Harnstoff können täglich 1-2 mol Ammoniak eliminiert werden. Der Umfang der Harnstoffsynthese unterliegt dem Einfluss der Ernährung, vor allem der Proteinzufuhr bezüglich Menge und biologische Qualität. Bei einer durchschnittlichen Ernährung liegt die Harnstoffmenge im Tagesharn in einem Bereich von etwa 30 Gramm [1, 2, 3, 4, 6].

Personen mit eingeschränkter Nierenfunktion sind nicht in der Lage, überschüssigen Harnstoff über die Niere auszuscheiden. Betroffene sollten sich eiweißarm ernähren, um eine vermehrte Produktion und Ansammlung von Harnstoff in der Niere durch Aminosäureabbau zu vermeiden [1].

Literatur

1. Arndt K., Albers T. Handbuch Protein und Aminosäuren. 13-60, 140-161, 179-181. 2. Auflage. Novagenics Verlag 2004

2. Bender D.A. Introduction to Nutrition and Metabolism. 2002, Taylor and Francis Ltd., London, Neuauflage September 2007

3. Bowman B.A., Russel R.M. (eds.) Present Knowledge in Nutrition. 9th ed. ca. 09/2006. International Life Sciences Institute, Washington, D.C., 1578811988

4. Hahn A., Ströhle A., Wolters M. Ernährung - Physiologische Grundlagen, Prävention, Therapie. 46-65. Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft mbH Stuttgart 2004

5. Reglin F. Bausteine des Lebens - Aminosäuren in der Orthomolekularen Medizin. 51-64, 144-145, 155-157, 192-193. Ralf Reglin Verlag Köln, 2003

6. Shils M.E., Olson J.A., Shike M., Rossi A.C. (Eds.) Modern Nutrition in Health and Disease. 10th ed. 2005, Williams and Wilkins, London, Munich